Tout comme la tubuline vue précédemment, le collagène appartient à la grande famille des protéines structurales. Sa mission première est de conférer résistance et souplesse aux tissus vivants. À ce titre, cette grande protéine formée de l’assemblage de trois longues hélices entrelacées est présente dans notre peau, dans les os et les cartilages, et il s’agit de la protéine la plus abondante chez les mammifères. Elle représente environ un quart de la masse des protéines et 5% de la masse totale de notre organisme.

Pour être tout à fait rigoureux, on devrait plutôt parler des collagènes, puisqu’il s’agit en fait d’une famille protéique comportant près d’une trentaine de membres. Mais ce chapitre sera principalement consacré au type I, qui représente environ 90% du collagène des vertébrés. Malgré ses allures de géant, chacune de ses hélices comprend en effet plus de 1000 résidus, le collagène possède une structure relativement simple. Chaque chaîne comporte principalement trois types de résidus :

  • Des glycines placées toutes les trois positions le long de la séquence primaire.
  • Des prolines
  • Des hydroxyprolines (Hyp) et des hydroxylysines (Hyl), qui sont des acides aminés modifiés, où l’un des carbones de la chaîne latérale (d’une proline ou d’une lysine donc) s’est vu ajouter un groupement -OH (via une réaction d’hydroxylation).
collagen
Un fragment de la triple hélice de collagène humain (code pdb 1bvk), sur la chaine verte, les glycines présentes tous les trois résidus sont représentées sous forme de sphères.

Cette modification chimique des acides aminés va permettre aux trois hélices du collagène de former encore plus de liaisons hydrogène entre elles, ce qui confère sa robustesse à l’assemblage. On a vu précédemment que le chauffage était l’ennemi du repliement protéique. La proportion de prolines hydroxylées dans le collagène d’un organisme, et donc sa résistance, va dépendre de sa température corporelle. C’est ainsi que le collagène du cabillaud, qui évolue dans des eaux entre 10 et 14°C, ne comprend que 15% d’Hyp, tandis que le collagène humain, censé fonctionner à 37°C, comprend lui près de 22% de prolines modifiées.

La réaction d’hydroxylation des prolines se fait via une autre protéine, la prolyl hydroxylase, qui ne fonctionne qu’en présence de vitamine C. En son absence, l’organisme ne peut fabriquer correctement du collagène, et l’on voit alors apparaître les premiers symptômes du scorbut, soit des troubles dentaires ou osseux, et des retard de cicatrisation des plaies.

Cette maladie associée aux grandes traversées maritimes a touché près d’un million de marins aux XVIIème et XVIIème siècles, jusqu’à ce qu’on adapte leur régime alimentaire et que celui-ci soit enrichi en fruits et légumes frais (et notamment des agrumes). En effet, contrairement à la plupart des vertébrés, les humains ne peuvent synthétiser leur propre vitamine C et dépendent donc entièrement de leur alimentation pour s’en procurer. Si le scorbut a fortement régressé au XIXème siècle, il faudra néanmoins attendre les années 1930 pour que la vitamine C, également nommée acide ascorbique, qui est une abréviation de antiscorbutique, soit découverte par le chimiste hongrois Albert Szent-Györgyi (ce qui lui vaudra un prix Nobel de Médecine en 1937).

Le collagène joue donc un rôle essentiel dans notre organisme, mais il est également très présent dans nos foyers. Son utilisation pour la préparation de colles d’origine animale (ce qui a d’ailleurs donné son nom à la protéine) est avérée dès l’antiquité, et dans nos cuisines il sert surtout à la fabrication de gélatine. Le chauffage des fibres de collagène entraîne leur dénaturation, la séparation des trois hélices, et la protéine va alors former une pelote désordonnée, qui lors de son refroidissement absorbe l’eau environnante. Il en résulte de la gélatine, que l’on retrouve dans un très grand nombre de produits alimentaires, comme de célèbres bonbons colorés.

Mais attention !

Pas question de se gaver d’oursons ou de crocodiles sous prétexte d’ingérer des protéines !

Comme on l’a vu plus haut, la faible diversité des acides aminés présents dans le collagène en fait une protéine peu intéressante sur le plan nutritionnel, il vous faudra donc un autre alibi pour aller piquer dans les réserves de bonbecs des enfants… (et puis avec seulement 5% de protéines pour 50% de sucres, avouez que l’argument diététique n’aurait pas fait long feu)