Le gluten, des protéines maudites ?

Le terme gluten (qui tient son nom du mot latin désignant la colle, ou glu) décrit une substance collante que l’on obtient en associant les protéines trouvées dans certaines céréales (telles que le blé, l’orge ou le seigle) et de l’eau.

Il ne s’agit donc pas d’une unique molécule, mais d’une mélange complexe comprenant plus d’une cinquantaine de protéines distinctes. Parmi celles-ci, on retrouve principalement des prolamines, une famille de protéines qui présentent une forte teneur en résidus de type proline ou glutamine, et dont la fonction première est le stockage d’acides aminés en vue du développement ultérieur de la plante. Dans la farine de blé on trouve ainsi des gliadines, de petites protéines monomériques comportant quelques centaines d’acides aminés, et des gluténines, qui sont des protéines beaucoup plus grosses (quelques milliers d’acides aminés) et qui vont former de gros agrégats. Lors du pétrissage de la pâte, ces protéines s’associent via un ensemble de ponts disulfure et de liaisons hydrogène (ce qui est notamment facilité par la présence d’une fonction amide à l’extrémité de la chaîne latérale des glutamines) jusqu’à former un réseau élastique. C’est ce réseau qui va permettre par exemple à la pâte de s’étendre sous les mains de votre pizzaiolo préféré, ou qui va retenir le gaz carbonique produit par la levure lors de la fermentation et ainsi permettre à votre pain de présenter une belle mie bien aérée.

Hop, hop, hop ! On ne joue pas avec la nourriture !

C’est aussi pour cela que les pâtes à bases de farine sans gluten sont plus difficile à manipuler (car moins souples et plus friables) et que les recettes de galette de sarrasin recommandent parfois d’ajouter un peu de farine de blé (froment) à la pâte, afin de rendre celle si plus souple et moins cassante lors de la cuisson.

De nos jours le gluten est accusé de multiples maux, qui sont pour beaucoup encore mal compris ou bien définis. Parmi eux, on trouve la maladie coeliaque, qui touche de 0,5 à 1% de la population, et est associée à une autre protéine, la transglutaminase tissulaire (on va dire TGT pour gagner du temps).

Comme son nom l’indique, TGT est une enzyme. Cette agrafeuse moléculaire a pour mission d’associer des protéines via la formation de liaisons peptidiques entre les acides aminés de type glutamine et lysine. Ces liaisons permettent d’augmenter la résistance mécanique et chimique de tissus biologiques tels que la peau, les cheveux ou les ongles. Elles servent également pour la coagulation du sang en connectant entre elles les molécules de fibrine. Mais TGT possède également la capacité de convertir les glutamines en acides glutamiques (via la perte d’un groupe NH₃). Et le souci, c’est que lorsque les protéines présentes dans le gluten (et qui contiennent justement beaucoup de glutamines) sont ainsi modifiées par la TGT, elles vont être reconnues par des protéines du système immunitaires (les MHC) spécifiques des patient·e·s atteint·e·s de maladie coeliaque. L’organisme se croyant attaqué par une corps étranger, va alors déclencher une réaction inflammatoire qui va notamment endommager le système digestif des malades. La TGT fait donc partie des protéines sur lesquelles les chercheur·se·s se penchent de nos jours pour mieux comprendre comment fonctionne la maladie coeliaque, et éventuellement développer un traitement adapté (la seule solution actuelle étant l’éviction totale du gluten du régime alimentaire).

Pour en savoir plus : La transglutaminase a été la Molécule du mois sur la PDB (en anglais)