Le sélénium est un élément chimique situé juste sous l’oxygène et le soufre dans le tableau périodique qui a été découvert au début du XIXème siècle et baptisé en honneur de Séléné, déesse grecque de la lune. Ce joli nom ne lui vient pas d’un comportement nocturne particulier, mais juste du fait qu’il a été découvert peu de temps après le tellurium, placé juste en dessous dans la même colonne du tableau périodique, et que les deux éléments possédant des propriétés proches, il semblait naturel de les associer comme la Lune à la Terre. Les molécules contenant cet élément se caractérisent par leur mauvaise odeur (comme pour les composés soufrés) qui peut rappeler l’ail. Le sélénium est un oligo-élément, ce qui signifie qu’il est nécessaire à notre organisme pour vivre, mais en très petite quantités, et tout excès pourrait être toxique. C’est même l’un des éléments pour lesquels la marge de manoeuvre entre dose minimale et dose poison est la plus faible, et la prise de suppléments alimentaires pour le sélénium est donc déconseillée.

Le sélénium est présent dans certaines protéines via la sélénocystéine (abrégée en SEC ou U), un acide aminé non standard (qui n’est donc pas dans la liste des 20 acides aminés de base), dont la structure est similaire à celles de la sérine et de la cystéine, mais avec un atome de sélénium à la place de l’oxygène ou du soufre. La sélénocystéine va entrer dans la composition de sélénoprotéines, qui restent très rares dans le vivant. Ainsi on estime que le corps humain comprend environ 25 sortes de sélénoprotéines (pour un total de plus de 10 000 protéines différentes), mais par contre celle-ci sont quasiment absentes chez les plantes et les champignons.

La plupart des sélénoprotéines sont des oxydoréductases, c’est à dire des enzymes en charge de catalyser des réactions d’oxydoréduction. On trouve par exemple parmi elles les glutathion transférases, qui ont pour mission de désactiver les molécules susceptibles de former des espèces radicalaires (et donc sources de stress oxydant pour la cellule), et les thiorédoxine reductases, qui jouent un rôle dans la croissance cellulaire. D’autres protéines humaines à sélénocystéines, comme la sélénoprotéine P, ont encore une fonction mal comprise dans l’organisme. Mais du fait de sa forte teneur en résidus SEC (une dizaine, là où les autres sélénoprotéines n’en contiennent qu’un seul), on soupçonne cette dernière protéine d’être responsable du transport de sélénium dans l’organisme. La formation des sélenocystéines passe quant à elle par la sélénocystéine synthase, une enzyme qui va substituer un atome de sélénium à un atome d’oxygène dans une sérine, avant intégration de la sélénocystéine à une chaine protéique au sein du ribosome.

Portrait de famille de protéines dans la lune, avec la glutathion peroxidase en magenta (et sa sélénocystéine en cyan), la thiorédoxine réductase en cyan (et sa sélénocystéine en magenta) et la sélénocystéine synthase en vert.

Du fait de leur activité redox, les sélénoprotéines peuvent être impliquées dans de nombreuses pathologies, et notamment des cancers, si bien qu’elles représentent une cible de choix pour la recherche pharmaceutique. Au final, il reste encore beaucoup à découvrir sur cette famille de protéines, certes petite par la taille, mais grande par le rôle qu’elle joue pour notre santé.

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