En guise de monture pour ce drôle de rodéo cellulaire on trouve l’actine. Cette protéine structurale, qui est une collègue de la tubuline, possède également la capacité de polymériser pour former de long filaments hélicoidaux impliqués dans le cytosquelette. Assemblés en réseau dense sous la membrane cellulaire, les filaments d’actine vont servir à moduler la forme et l’élasticité de la cellule. Lorsque que ces filaments sont reliés entre eux par une autre protéine, la myosine, ils vont être impliqués dans le phénomène de contraction musculaire. Une cellule peut également projeter des filaments d’actine vers l’extérieur, comme des petits tentacules, que l’on appelle alors des lamellipodes, et qui vont lui servir à explorer son environnement et à se déplacer.

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Filament d’actine (avec un monomère isolé à gauche) dessiné par David Goodsell pour la PDB.

Tout comme pour la tubuline, le réseau des filaments d’actine est un système hautement dynamique. À chaque instant, le filament va croître par une extrémité et se défaire de l’autre côté. Cette étape de dépolymérisation est d’ailleurs essentielle, sans quoi la formation de filaments trop longs représenterait un danger pour la cellule. Certaines protéines ont donc pour fonction de limiter l’extension des filaments d’actine. La gelsoline se charge de découper les filaments déjà formés en petits morceaux, et la profiline quant à elle se fixe aux molécules d’actine isolées pour les empêcher de rejoindre le filament en formation. Inversement, la phalloïdine, qui est une toxine produite par la tristement célèbre amanite phalloïde (ainsi que ses non moins terribles cousines, l’amanite printanière et l’amanite vireuse), se fixe sur les filaments d’actine déjà présents, ce qui va empêcher leur dépolymérisation et empoisonner la cellule.

Côté cavalier, on trouve la bactérie Listeria monocytogenes, dite aussi la terreur des fromages au lait cru et des femmes enceintes. Ce minuscule organisme monocellulaire qui ne mesure qu’un à deux μm de long, alors que nos cellules humaines font en moyenne autour de 50 μm de diamètre, possède en effet la fâcheuse capacité de se développer même à basse température. Ce qui signifie qu’elle peut parfaitement proliférer dans des aliments stockés au frigo, et que la congélation ne fait que l’endormir. Pour régler son compte à Listeria, il faut la chauffer au delà de 60°C pendant plus de trente minutes, c’est ce qui se passe dans les procédés de pasteurisation, mais cela peut effectivement nuire aux qualités gustatives de votre camembert préféré…

Listeria est non seulement une coriace, mais c’est aussi une petite maline. À la surface de cette bactérie, vers l’arrière, on trouve en effet une autre protéine qui répond au doux nom de ActA, comme Actin Assembly. ActA provoque en effet la polymérisation des monomères d’actine présents dans la cellule infectée par la bactérie. Les filaments d’actine ainsi produits forment alors une comète qui va propulser Listeria à travers le cytoplasme, et même lui permettre de transpercer la membrane cellulaire pour aller infecter une cellule voisine. Tout comme les virus hackent la machinerie protéique de leurs hôtes pour se multiplier, cette bactérie a réussi à détourner les protéines du cytosquelette pour son bénéfice propre.

Une vidéo montrant des Listeria (les petits points noirs) se déplaçant dans une cellule infectée grace des comètes d’actine (vidéo produite dans le laboratoire de Julie Theriot, à Stanford)

Moralité, Listeria est une bactérie qui se fait des plans sur la comète, et ça lui réussit !

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